Digestione delle Proteine
La prima fase della digestione delle proteine avviene nello stomaco, le sue pareti , in seguito allo stimolo dell'ormone gastrina, secernono un enzima deputato alla digestione delle proteine, la pepsina forma attiva del proenzima pepsinogeno.
La gastrina a sua volta è prodotta in base a stimoli esterni (l'odore del cibo o la sua vista, o addirittura il solo pensiero del cibo). La pepsina entra in funzione grazie al rilascio da parte delle pareti dello stomaco di acido cloridrico, che rende acido l'ambiente dello stomaco (il pH si abbassa al valore 2). L'ambiente acido, oltre ad assolvere a norme igieniche (uccide gli organismi patogeni), facilita la digestione perché attiva la pepsina e l'assorbimento di ferro e calcio.
La pepsina agisce sui legami peptidici che legano tra loro gli amminoacidi delle proteine che vengono divisi in frazioni più semplici (due o tre legami di aminoacidi, ovvero tripeptidi o dipeptidi) e all'uscita dallo stomaco circa il 15% delle proteine introdotte con il cibo sono state elaborate.
La tappa conclusiva della decomposizione, che scinde i tripeptidi e i dipeptidi negli aminoacidi costitutivi, avviene nella prima parte dell'intestino (intestino tenue). Qui la pepsina cessa di funzionare (il pH è meno acido) e il suo ruolo è sostituito da un altri enzimi
La digestione delle proteine viene completata dalle proteasi intestinali di origine pancreatica (riversate nel duodeno) e prodotte dalla membrana dello stesso intestino
Le proteasi si dividono in endoproteasi (idrolizzano i legami peptidici interni alle proteine: chimotripsina, tripsina) e esopeptidasi (idrolizzano l'aminoacido terminale della proteina: carbossipeptidasi, amminopeptidasi, dipeptidasi).
Riepilogo relativo ad alcuni enzini che intervengono nella digestione proteica:
i singoli aminoacidi possono essere utilizzati come tali per svolgere funzioni particolari:
Una piccola quota di proteine presenti negli alimenti non viene assorbita ed è eliminata come tale con le feci (5%). Alcuni peptidi formati da più di tre amminoacidi sono assorbiti mediante transcitosi e come tali possono rappresentare un fattore significativo per lo sviluppo di allergie ed intolleranze alimentari.
Solo nel neonato è possibile l'assorbimento di proteine intere, non digerite. Tale fenomeno è fondamentale per l'assorbimento degli anticorpi trasmessi attraverso il latte materno.
La gastrina a sua volta è prodotta in base a stimoli esterni (l'odore del cibo o la sua vista, o addirittura il solo pensiero del cibo). La pepsina entra in funzione grazie al rilascio da parte delle pareti dello stomaco di acido cloridrico, che rende acido l'ambiente dello stomaco (il pH si abbassa al valore 2). L'ambiente acido, oltre ad assolvere a norme igieniche (uccide gli organismi patogeni), facilita la digestione perché attiva la pepsina e l'assorbimento di ferro e calcio.
La pepsina agisce sui legami peptidici che legano tra loro gli amminoacidi delle proteine che vengono divisi in frazioni più semplici (due o tre legami di aminoacidi, ovvero tripeptidi o dipeptidi) e all'uscita dallo stomaco circa il 15% delle proteine introdotte con il cibo sono state elaborate.
La tappa conclusiva della decomposizione, che scinde i tripeptidi e i dipeptidi negli aminoacidi costitutivi, avviene nella prima parte dell'intestino (intestino tenue). Qui la pepsina cessa di funzionare (il pH è meno acido) e il suo ruolo è sostituito da un altri enzimi
La digestione delle proteine viene completata dalle proteasi intestinali di origine pancreatica (riversate nel duodeno) e prodotte dalla membrana dello stesso intestino
Le proteasi si dividono in endoproteasi (idrolizzano i legami peptidici interni alle proteine: chimotripsina, tripsina) e esopeptidasi (idrolizzano l'aminoacido terminale della proteina: carbossipeptidasi, amminopeptidasi, dipeptidasi).
Riepilogo relativo ad alcuni enzini che intervengono nella digestione proteica:
- PEPSINA : pH ottimale 2,0 presente nel succo gastrico, scinde legame peptidico fra tra Amminoacidi aromatici o amminoacidi acidi e un amminoacido adiacente
- Tripsina : pH ottimale 7,5-8 presente nel succo pancreatico, scinde legame peptidico fra gruppo carbossilico dell'Arginina e della Lisina e l’ amminoacido successivo
- Chimotripsina: pH ottimale 8, presente succo pancreatico scinde il legame peptidico fra gruppo carbossilico degli amminoacidi aromatici e l’amminoacido successivo
- Dipeptidasi : pH ottimale 8,0, presente nel succo pancratico, scinde tutti i dipeptidi
- Altri enzimi pancreatici sobo Amminopeptidasi e Crbossipeptidasi che agiscono a pH 8
i singoli aminoacidi possono essere utilizzati come tali per svolgere funzioni particolari:
- (intervengono nelle risposta immunitaria, nella sintesi di ormoni e vitamine,
- nella trasmissione degli impulsi nervosi,
- nella produzione di energia e come catalizzatori in moltissimi processi metabolici)
- partecipare alla sintesi proteica
- mantenere e ricostruire strutture cellulari
- se presenti in eccesso vengono utilizzati a scopi energetici (gluconeogenesi) o convertiti in grasso di deposito.
Una piccola quota di proteine presenti negli alimenti non viene assorbita ed è eliminata come tale con le feci (5%). Alcuni peptidi formati da più di tre amminoacidi sono assorbiti mediante transcitosi e come tali possono rappresentare un fattore significativo per lo sviluppo di allergie ed intolleranze alimentari.
Solo nel neonato è possibile l'assorbimento di proteine intere, non digerite. Tale fenomeno è fondamentale per l'assorbimento degli anticorpi trasmessi attraverso il latte materno.
